メチオニン：機能

メチオニン必須の生合成に必要なメチル基（CH3）の供給者として代謝において役割を果たします。この機能を実行するには、必須アミノ酸を最初にATPで活性化する必要があります（アデノシン三リン酸）。の反応段階メチオニン活性化はメチオニンアデノシルトランスフェラーゼによって触媒されます。三リン酸の切断の結果として、トランスフェラーゼが伝達するために必要とするエネルギーが放出されます。アデノシンに残留物メチオニン。 S-アデノシルメチオニン、または略してSAMが形成されます。 S-アデノシルメチオニンは、代謝的に活性な形態のメチオニンです。スルホニウム基の反応性の高いメチル基により、S-アデノシルメチオニンは酵素メチルトランスフェラーゼによって触媒されるトランスメチル化プロセスを開始することができます。したがって、SAMはメチルトランスフェラーゼの基質であると同時にメチル基供与体でもあります。最初のステップで、SAMはメチル基をメチルトランスフェラーゼに輸送します。メチルトランスフェラーゼは、3番目のステップでCHXNUMX残基を特定の基質に移動し、このようにして構造が変化します。中間代謝では、トランスメチル化は以下の内因性物質の生合成における重要な反応です。

アドレナリンは、副腎髄質で形成され、ストレスの多い状況で血中に分泌されるホルモンで、メチル基の移動によってノルエピネフリンから形成されます。カテコールアミンとして、アドレナリンは心臓血管系の交感神経のアルファおよびベータ受容体に刺激効果があります-それは血圧を上昇させ、心拍数を上昇させます。中枢神経系では、アドレナリンは神経伝達物質（メッセンジャーまたは伝達物質）として機能するため、ニューロンの接点であるシナプスを介して、あるニューロン（神経細胞）から次のニューロンへの情報の伝達を担っています。
コリン–エタノールアミンからCH3基転移により合成されます。一次一価としてアルコール、コリンは両方の構造要素です神経伝達物質アセチルコリン – エステルコリンの–そしてレシチンそれぞれとホスファチジルコリン– リン酸コリンのエステル–これはすべての生体膜の必須成分です。さらに、コリンは中間代謝においてメチル基供与体としても機能します。メチオニン欠乏症の場合、重要な合成に利用できるコリンの量が不十分です神経伝達物質アセチルコリン–メチオニンの長期的な不足は、最終的に不安を引き起こし、うつ病.
クレアチン、グアニジノ酢酸からのトランスメチル化の結果として形成される有機酸。クレアチンの形でリン酸塩, クレアチン筋肉の収縮に必要であり、筋肉へのエネルギーの供給に貢献します。
核酸 – RNAの形で（リボ核酸）とDNA（デオキシリボ核酸）、これは遺伝情報のキャリアとして機能します。
ポリアミン–プトレシンと脱炭酸SAMはスペルミンを生成し、中間体としてスペルミジンを生成します。両方のポリアミンは細胞分裂に重要な役割を果たし、成長中の細胞の合成を助けます核酸 & タンパク質 –その結果、ポリアミンはDNAを安定化させる効果があります。ポリアミンスペルミジンは腸を増加させる可能性があります健康したがって、免疫力の向上に貢献します。細胞および動物モデルでの研究は、食餌性スペルミジンが制御性T細胞（Treg）へのTヘルパー細胞の分化を促進することを示しています。
グルタチオン– L-グルタミル-L-システイニルグリシン、略してGSH –から形成されたトリペプチドアミノ酸グルタミン酸、システインとグリシン; グルタチオンペルオキシダーゼの基質として、GSHは酸化防止剤細胞、DNA、その他の高分子を酸化的損傷、たとえば放射線による損傷から保護します。
L-カルニチン–メチオニンと一緒にリジン L-カルニチンの形成につながり、脂肪、炭水化物、タンパク質の代謝の調節に重要な役割を果たします。
メラトニン –人体の昼夜のリズムを制御するホルモン。それはN-アセチルセロトニンのメチル化から形成されます。
メチル化されたファルマコーン– 解毒 of 薬物.
メチル化された核酸拠点 DNAとRNAの保護–DNAの分解からの保護。

DNAのメチル化

S-アデノシルメチオニンはDNAメチル化に不可欠です。このプロセスでは、SAMによって供給されるCH3基が、核酸上のDNAメチルトランスフェラーゼの助けを借りて二本鎖DNA内の特定の部位に移動します。拠点アデニン、グアニン、シトシン、チミンなど。したがって、これはDNAの修飾またはDNAの基本構造の化学変化です。 DNAメチル化はしないのでつながる DNA配列の変化-DNAビルディングブロックの配列-それはの主題ですエピジェネティックスまたはエピジェネティックな継承。エピジェネティックスの遺伝的変化に基づく子孫への形質の伝達です遺伝子 DNA配列の逸脱ではなく、調節と発現。エピジェネティックな変化は、化学的または物理的に開始することができます環境要因。メチル化に特に重要なDNA領域は、CpGアイランドと呼ばれます。これらのDNAセグメントでは、ジヌクレオチドのシトシン-グアニンが残りのゲノムのXNUMX〜XNUMX倍の頻度で存在します。人間の遺伝子研究では、CpGアイランドは遺伝子を割り当てるためによく使用されます遺伝病。 DNAメチル化には複数の生物学的機能があります。原核生物では、DNAメチル化は外来DNAに対する保護を提供します。メチル化に関与するDNAメチルトランスフェラーゼつながる CH3基を定義された核酸に転移することによるメチル化パターンの形成拠点細胞自身のDNAの。このメチル化パターンに基づいて、制限酵素細胞自身のDNAと外部から細胞に入ったDNAを区別することができます。外来DNAは通常、細胞自身のDNAとは異なるメチル化パターンを持っています。外来DNAが認識された場合、制限により切断および除去されます酵素および他のヌクレアーゼにより、外来DNAを細胞自身のDNAに組み込むことができなくなります。さらに、DNAメチル化は、DNA複製中のエラー訂正（DNAの同一の複製）のために原核生物にとって有益です。エラー訂正中に元のDNA鎖を新しく合成された鎖と区別するために、DNA修復システムは元の鎖のメチル化パターンを使用します。真核生物では、DNAメチル化はDNAの活性領域と不活性領域をマークする機能を持っています。このようにして、一方では、特定のDNAセグメントをさまざまなプロセスに選択的に使用できます。一方、メチル化は遺伝子を沈黙または不活性化します。 RNAポリメラーゼおよびその他の場合酵素、DNAまたはRNAのメチル化された核酸塩基は、タンパク質生合成のために読み取られるべきではないことを示しています。 DNAメチル化は、最終的に欠陥のある病原性の形成を防ぐのに役立ちますタンパク質またはそれらの合成を中止します。一部の遺伝子は選択的にメチル化されており、これは遺伝子調節または差次的遺伝子発現。の上流のエリア遺伝子周囲の領域とは異なる特定のレベルのメチル化があり、状況によって異なる場合があります。これにより、背後にある遺伝子の選択的な読み取り頻度が可能になります。遺伝子の上流に位置する選択的にメチル化された部位の例は、CpGアイランドです。これらは高い突然変異圧にさらされるため、腫瘍抑制遺伝子をサイレンシングするメカニズムとしてのメチル化は、予防において最も重要です。腫瘍性疾患。メチル化が抑制されると、CpGアイランドのシトシンは、不安定であるため、それぞれチミンとウラシルに酸化的に脱アミノ化される可能性があります。これは塩基交換を引き起こし、したがって永久的な突然変異を引き起こし、腫瘍のリスクを大幅に増加させます。遺伝子調節の特別な場合はゲノム刷り込みです。男性と女性の生殖細胞は異なるDNAメチル化パターンを持っているので、父方の対立遺伝子は母方の対立遺伝子と区別することができます。インプリンティングの対象となる遺伝子の場合、母方または父方の対立遺伝子のみが使用され、表現型の特徴の性特異的な発現が可能になります。上流のDNA領域の過剰または不十分なメチル化はつながる結果として生じる遺伝子活性の減少または増加および娘細胞への遺伝による疾患の発症に。たとえば、腫瘍細胞は、健康な組織のメチル化パターンとは大幅に異なるメチル化パターンを示すことがよくあります。DNAの個々の核酸塩基に加えて、タンパク質酵素はメチルトランスフェラーゼによっても修飾できます。したがって、メチル基の酵素への転移は、それらの特性の変化をもたらし、それにより、酵素活性を阻害または促進することができる。

メチオニンの分解と再合成–メチオニンサイクル

人間の代謝と臨床診療の両方にとって特に重要なのは、メチオニンの分解です。食物と一緒に摂取された必須アミノ酸のメチオニンは、ATPの関与によりS-アデノシルメチオニンに分解されます。メチルトランスフェラーゼによって取り込まれ、他の基質に転移されるメチル基の切断の結果として、中間体S-アデノシルホモシステイン（SAH）がSAMから形成され、これがSAH加水分解酵素によって加水分解されてホモシステイン & アデノシン。 SAHはメチル化プロセスを阻害するため、ホモシステインメチル化反応を維持するために緊急に必要です。ザ・硫黄含有する非タンパク新生アミノ酸ホモシステインメチオニンサイクルの結果である、は、いくつかの方法で異化することができます。一方では、ホモシステインは、硫酸化のプロセスを介して分解され、硫黄-アミノ酸を含むシステイン。一方、ホモシステインは再メチル化反応によって代謝される可能性があります。ホモシステインの再メチル化はメチオニンの再合成につながります。硫酸転移の過程で、メチオニンは最初のステップでビタミンB6依存性シスタチオニンβ-シンターゼを介してセリンと反応し、ホモシスチンの切断を伴うシスタチオニンを形成します。シスタチオニンはXNUMX番目のステップでホモセリンに切断され、硫黄-アミノ酸を含むシステイン。この反応は、ビタミンB6にも依存するシスタチオナーゼによって触媒されます。したがって、硫黄含有メチオニンが分解されると、他の硫黄含有アミノ酸システインが形成され、セリンが消費されます。システインは、異化アミノ酸代謝において硫酸塩に分解され、水、またはの合成につながるシスチン別のシステイン分子との反応による。さらに、システイン分子は、の形成のための開始ビルディングブロックとして機能しますタウリン、典型的なカルボキシル基の代わりにスルホン酸基を有するβ-アミノエタンスルホン酸アミノ酸. タウリンタンパク質生合成のために体内で使用されていませんが、体液の安定化に大きく関与していますセル内。メチオニンの摂取量が少なすぎる場合、メチオニンまたはホモシステインからのシステインの合成はごくわずかです。つまり、半必須アミノ酸であるシステインは必須アミノ酸になる可能性があり、ダイエット。シスタチオニン切断から生じるホモセリンは、脱アミノ化によってα-ケト酪酸に変換され、これはプロピオニル-CoAに分解され、脱炭酸とそれに続く結果としてビタミンB12カルボキシル基のスクシニルCoAへの依存性転位。後者はクエン酸回路の代謝物であり、とりわけ、エネルギーはGTP（グアノシン三リン酸）の形で得られ、還元等価物であるNADHおよびFADH2は、ATP（アデノシン）の形でエネルギーを生成します。後続の呼吸鎖における三リン酸）。硫酸転移のプロセスは、特定の組織でのみ発生します。これらには以下が含まれます肝臓, 腎臓、膵臓（膵臓）および脳。再メチル化の過程で、メチオニンからのホモシステイン合成が逆になります。したがって、ホモシステインは最初にアデノシンと反応して、S-アデノシルホモシステイン（SAH）を形成します。水。その後、の影響下でビタミンB12依存性メチオニンシンターゼ、メチル基転移は、S-アデノシルメチオニン（SAM）の形成とともに起こります。メチル基は、CH5基をメチオニンシンターゼの補酵素に転移する5-メチル-テトラヒドロ葉酸（3-MTHF）によって供給されます。ビタミンB12 （コバラミン）。メチルコバラミンをロードしたメチオニンシンターゼは、CH3基をSAHに輸送し、SAMを合成します。最後に、メチオニンはS-アデノシルメチオニンから放出されます。 5-MTHFはメチル化された活性型です葉酸（ビタミンB9）そして中間代謝におけるメチル基の受容体と伝達物質の機能を持っています。 CH3基がメチオニンシンターゼのコバラミンに放出されると、活性のあるテトラヒドロ葉酸が生成され、新しいメチル基の転移に利用できるようになります。ビタミンB12も同様に機能します。メチルコバラミンの形で、それは酵素反応に参加し、メチル基の取り込みと放出に責任があります。最後に、メチオニンサイクルは直接リンクされています葉酸とビタミンB12代謝肝臓 & 腎臓、ホモシステインは、ベタインホモシステインメチルトランスフェラーゼ（BHMT）を介してメチオニンに再メチル化することもできます。メチオニン合成に必要なメチル基は、3つのメチル基を持つ第XNUMX級アンモニウム化合物であるベタインによって供給され、メチルトランスフェラーゼに転移します。したがって、ベタインはBHMTの基質およびメチル基供与体の両方です。メチルトランスフェラーゼは、CHXNUMX残基をホモシステインに輸送して、メチオニンとジメチルグリシンを形成します。 BHMTを介したホモシステインまたはメチオニン合成の再メチル化の経路は独立しています葉酸とビタミンB12。その結果、水-可溶性B ビタミン葉酸、B12、およびB6は、メチオニンとホモシステインの全体的な代謝に関与しています。これらのうちのXNUMXつだけでも赤字がある場合ビタミン、ホモシステイン分解が抑制されます。その結果、ホモシステインの血漿レベルが大幅に上昇します。したがって、これは葉酸、ビタミンB6およびB12の供給のマーカーとして使用できます。のホモシステインレベルの増加血増加することによって正規化することができます管理 XNUMXつすべてのB ビタミン組み合わせて。なぜなら管理葉酸だけを摂取すると血漿ホモシステインレベルが大幅に低下する可能性があるため、葉酸の適切な供給が特に重要であるように思われます。

危険因子ホモシステイン

ビタミンB6、B9、およびB12が不足すると、ホモシステインをメチオニンに再メチル化できなくなり、その結果、細胞外空間と細胞内空間の両方に蓄積します。 5〜15 µmol / lのホモシステイン濃度は正常と見なされます。 15 µmol / lを超える値は高ホモシステイン血症 –ホモシステインレベルの上昇。いくつかの研究は、15 µmol / lを超える血漿ホモシステインレベルが両方の独立した危険因子であることを示唆しています重度の聴覚障害者が、認知症心血管疾患、特にアテローム性動脈硬化症（動脈硬化）。冠状動脈のリスクハート病気（CHD）はホモシステインの増加とともに継続的に増加するようです濃度セクションに血。最新の計算によると、死亡者の9.7％がハート米国の病気は、過剰なホモシステインレベルが原因です。のホモシステイン濃度の増加血ビタミンB6、B9、B12などのビタミンの摂取が不十分なため、加齢とともに観察されることがよくあります。平均して、50歳の男性と75歳の女性のホモシステイン血漿レベルは15µmol / lを超えています。したがって、高齢者は心血管疾患および脳血管疾患のリスクが特に高くなります。このリスクを減らすために、高齢者はたくさんの果物、野菜、シリアル製品だけでなく、次のような動物由来の食品も優先する必要があります卵、魚、そしてミルク乳製品は、特に十分な量のビタミンB6、B9、B12を提供します。ホモシステインは、フリーラジカルの形成を通じて血管系のアテローム性動脈硬化症の変化を引き起こす可能性があります。しかし、ホモシステイン自体もアテローム性動脈硬化症の過程に直接介入することができます。遷移金属イオンの影響下銅または銅含有オキシダーゼセルロプラスミン、ホモシステインはホモシスチンに酸化され、生成します水素化過酸化物（H2O2）。 H2O2は反応性です酸素の存在下で反応する種（ROS）鉄（Fe2 +）フェントン反応を介してヒドロキシルラジカルを形成します。ヒドロキシルラジカルは非常に反応性が高いとりわけ、損傷する可能性があります内皮血の船、タンパク質、脂肪酸, 核酸（DNAおよびRNA）。ホモシステインは、その末端チオール基（SH基）のために、それ自体がラジカル特性を帯びることもあります。この目的のために、重金属鉄 Fe2 +の形でホモシステインのSH基から電子を引き出します。したがって、ホモシステインは酸化促進効果を発揮し、原子または分子から電子を奪おうと努め、フリーラジカルを形成します。これらはまた、他の物質から電子を奪い、このように連鎖反応は体内のラジカルの数の一定の増加につながります（酸化的ストレス）酸化性ストレス多くの場合、例えば、サイトカインおよび成長因子の分泌の増加をそれぞれ特徴とする遺伝子発現の変化の原因です。などのサイトカインインターフェロン、インターロイキンおよび腫瘍壊死要因は、から分泌されます赤血球（赤血球）と白血球 (白血球）線維芽細胞と同様に、血液壁の平滑筋細胞の移動を促進します船中膜（血管の真ん中にある筋層）から内膜まで– 結合組織内側を裏打ちする内皮細胞の層血管血液側に向かって層。その後、滑らかな筋細胞（筋肉細胞）の増殖が内膜で起こります。筋細胞の増殖は、フリーラジカルだけでなく、サイクリンD1とサイクリンAのmRNAの誘導を介してホモシステイン自体によっても誘導されます。ホモシステインはまたの生合成を誘発することができますコラーゲン、mRNAレベルで培養された平滑筋細胞の細胞外マトリックス（細胞外マトリックス、細胞間物質、ECM、ECM）の成分です。これにより、細胞外マトリックスの産生が増加します。酸化性ストレス細胞壁と細胞成分に損傷を与え、このようにしてアポトーシス、プログラムされた細胞死を引き起こす可能性があります。これは特に血管壁の内皮細胞に影響を及ぼします。血管内皮細胞の再生は、おそらくp21rasのカルボキシメチル化の減少を介してホモシステインによって阻害されるため、細胞損傷の進行を止めることはできません。 p21rasは細胞周期制御に関与するタンパク質です。損傷した血管内皮好中球の付着（付着）の増加につながります（白血球）、といった単球、これは血液凝固システムの構成要素であり、特に損傷した内皮細胞に「付着」して閉じます傷。好中球の接着の増加は、好中球を活性化して生成します水素化過酸化物、これはさらに内皮細胞に損傷を与えます。さらに、血管壁の損傷は、単球と酸化 LDL 血流から内膜へ。単球はマクロファージに分化し、酸化されたLDLを無制限に取り込みます。病理生理学的に適切な濃度のホモシステイン-50〜400 µmol / l-は、好中球の内皮そして、その後の内皮を横切る移動（透析）。内膜では、マクロファージは脂質が豊富な泡沫細胞に発達し、脂質の過負荷の結果として急速に破裂して死にます。その過程で放出された多数の脂質画分、およびマクロファージからの細胞破片が、内膜に沈着します。増殖する筋肉細胞と泡沫細胞の両方と脂質, リンパ球、プロテオグリカン、コラーゲンエラスチンは内膜または内膜の肥厚を引き起こします血管層。次のコースでは、典型的なアテローム性動脈硬化症の血管の変化が形成されます–脂肪線条の形成、壊死（細胞死）、硬化症（硬化結合組織）および石灰化（の貯蔵カルシウム）。血管系におけるこれらの現象は、線維性プラークとしても知られています。アテローム性動脈硬化症の進行中に、プラークが破裂し、内膜が裂ける可能性があります。増加血小板（血栓）は損傷した血管内皮に蓄積して創傷を閉じ、血栓（血栓）の形成を誘発します。血栓は完全に閉塞する可能性があります血管、血流を著しく損なう。アテローム性動脈硬化症のプラークの成長により内膜が厚くなると、血液の内腔が船ますます狭くなります。血栓の発生はさらに狭窄（狭窄）に寄与します。狭窄は循環器障害心血管疾患の病因に大きな役割を果たしています。病気にかかった人によって供給された組織と器官動脈苦しむ酸素血流障害による欠乏。いつ頚動脈（大首の動脈）影響を受ける、脳供給不足酸素、脳卒中のリスクを高める（ストローク）。もし冠状動脈狭窄の影響を受け、ハート十分な酸素と心筋梗塞を供給できない（心臓発作多くの場合、繊維性プラークが脚の動脈に発生しますが、これはショーウィンドウ病としても知られる動脈閉塞性疾患（pAVD）と関連することはめったにありません。痛みふくらはぎで、大腿、または長時間の歩行後の臀部の筋肉。多くの研究により、心血管疾患と脳性麻痺の患者、特にアテローム性動脈硬化症の患者は、ストローク, アルツハイマー病, パーキンソン病、および老人重度の聴覚障害者が、認知症、血漿ホモシステインレベルが上昇しています。この発見は、ホモシステインがアテローム性動脈硬化症とその続発症の主要なリスク要因であることを裏付けています。血漿ホモシステインレベルの上昇に加えて、肥満、運動不足、高血圧 (高血圧), 高コレステロール血症、増加したアルコール & コーヒー消費、そして喫煙独立している危険因子心臓血管および脳血管疾患の場合。メチオニンの他の機能。

脂肪栄養–メチオニンは脂肪栄養特性を示します。つまり、脂肪可溶化効果があり、肝臓での過剰な脂肪蓄積を防ぐのに役立ちます。研究では、メチオニン欠乏はラットに脂肪肝を引き起こしましたが、これはメチオニン補給によって逆転する可能性があります–メチオニンは肝臓と腎臓組織の再生をサポートします。メチオニンは、トリグリセリドの分解を促進するため、高トリグリセリド血症にも使用されます
重要な栄養素と重要な物質の利用–メチオニンは一部の代謝に必要であるためアミノ酸、グリシンやセリンなど、メチオニンの必要性は高タンパクで増加しますダイエット; 微量元素の最適な利用を確実にするために、十分に高いメチオニン血漿レベルも重要ですセレン体の中に
酸化防止剤–ラジカルスカベンジャーとしてメチオニンはフリーラジカルを無害にします
解毒–微量元素に関連して、亜鉛メチオニンは重金属の排泄を増加させ、したがって、例えば鉛中毒を防ぐことができます
トレーニング段階後の体の再生–アナボリック段階では、たとえばトレーニング後、ストレスを受けた体の再生または回復が必要なため、メチオニンの必要量は特に高くなります。
を下げるヒスタミン血漿レベル–ヒスタミンのメチル化を介して、メチオニンは天然の抗ヒスタミンとして作用します–したがって、血中のヒスタミンレベルを低く保ち、したがってアトピー–過敏反応–またはアレルギーに有益です。ヒスタミンは、「即時型」（TypeI）のIgE媒介アレルギー反応で、または肥満細胞または好塩基球からの補体因子によって放出されるため、外因性物質の防御に関与します。さらに、中央のヒスタミン神経系睡眠覚醒リズムと食欲制御を調節します。
尿路感染症–メチオニンは尿路感染症に使用して再発性感染症を予防することができます。必須アミノ酸は尿のpHを酸性範囲にシフトし、病原菌や細菌の定着と腎臓でのリン酸結石の形成を防ぎます
向上させるメモリパフォーマンスエイズ患者–メチオニンはHIV関連脳症の進行を抑制することができます。適切な食事メチオニン摂取量（6日最大XNUMX g）は、エイズ関連の損傷から患者を保護します。神経系、プログレッシブなど重度の聴覚障害者が、認知症、したがって改善することができますメモリパフォーマンス。

生物学的原子価

タンパク質の生物学的価値（BW）は、食物タンパク質を内因性タンパク質に変換したり、内因性タンパク質の生合成に使用したりする効率の尺度です。内容が必須アミノ酸食事中のタンパク質は、体内のタンパク質ビルディングブロックのスペクトルに最適に一致しています。食物タンパク質の品質が高ければ高いほど、タンパク質生合成を維持し、体の要件を満たすために摂取する必要のあるタンパク質は少なくなります。ただし、体に次のような形でエネルギーが十分に供給されている必要があります。炭水化物と脂肪、そのため、食物タンパク質はエネルギー生産に使用されません。特に興味深いのは必須アミノ酸、内因性タンパク質生合成に重要です。細胞内の合成部位でのタンパク質形成には、これらすべてが同時に存在する必要があります.XNUMXつのアミノ酸のみの細胞内欠損は、問題のタンパク質の合成を停止させます。すでに蓄積されているものは、再び劣化させる必要があります。その不十分さのために内因性タンパク質生合成を制限する最初の必須アミノ酸濃度食物タンパク質では、最初の制限アミノ酸と呼ばれています。メチオニンは、豆やルピナスなどのマメ科植物、酵母、およびミルクタンパク質カゼイン。亜麻仁、肉、そしてゼラチン、メチオニンは含有量が少ないため、1964番目に制限されるアミノ酸です。したがって、これらの食品では、メチオニンがXNUMX番目の制限アミノ酸です。生物学的価値は、タンパク質の品質を決定するための最も一般的な方法です。それを決定するために、XNUMX人の栄養研究者KofranyiとJekatはXNUMX年に特別な方法を開発しました。この方法によると、各テストタンパク質について、窒素決定される–Nバランスの最小値の決定。基準値は全卵タンパク質であり、その生物学的値は任意に100または1-100％に設定されます。それはすべての個々のタンパク質の中で最も高いBWを持っています。たんぱく質が卵たんぱく質よりも体内で利用される効率が低い場合、このたんぱく質のBWは100未満です。動物性食品のたんぱく質は、たんぱく質（卵白）の含有量が高いため、植物由来のたんぱく質よりもBWが高くなります。通常は豊富です必須アミノ酸。植物性食品は、重量に比べてタンパク質の量がかなり少ないです。その結果、動物性タンパク質は一般的に人間のニーズをよりよく満たします。例を挙げると、豚肉のBWは85ですが、米のBWはわずか66です。さまざまなタンパク質担体を巧みに組み合わせることで、制限アミノを相互にバランスさせることで、生物学的価値の低い食品をアップグレードできます。酸。これは、さまざまなタンパク質の補完的な効果として知られています。ほとんどの場合、植物性タンパク質と動物性タンパク質の組み合わせにより、強化がもたらされます。このように、ご飯の低BWは、魚と一緒に食べることで大幅に向上します。魚には必須アミノ酸が豊富に含まれています酸、メチオニンなど、したがって生物学的価値が高い。しかし、の共同摂取など、純粋に植物性のタンパク質源の組み合わせでさえトウモロコシ豆は、ほぼ100の生物学的価値を達成します。個々のタンパク質の補給効果の助けを借りて、全卵タンパク質よりも高いBWを達成することが可能です。最大の付加価値効果は、36％の全卵と64％のジャガイモタンパク質の組み合わせによって達成され、BWは136に達します。

メチオニン分解

メチオニンおよび他のアミノ酸原則として、生物のすべての細胞および器官で代謝および分解される可能性があります。しかし、必須アミノ酸の異化作用のための酵素システムは、主に肝細胞に見られます（肝臓セル）。メチオニンが分解されると、アンモニア（NH3）とα-ケト酸が放出されます。一方では、アルファ-ケト酸はエネルギー生産に直接使用できます。一方、メチオニンは本質的に糖原性であるため、糖新生の前駆体として機能します（グルコース）肝臓と筋肉。この目的のために、メチオニンはホモセリンにいくつかの中間ステップを介して分解されますピルビン酸塩およびスクシニルCoA。どちらもピルビン酸塩クエン酸回路の中間体であるスクシニルCoAは、糖新生の基質として機能します。グルコース体の重要なエネルギー源を表しています。ザ・赤血球（赤血球）と腎髄質は完全に依存していますグルコースエネルギーのために。ザ・脳飢餓代謝では、エネルギーの最大80％をケトン体から得ることができるため、部分的にのみです。ブドウ糖が分解されると、細胞の最も重要なエネルギー源であるATP（アデノシン三リン酸）が形成されます。いつリン酸塩結合は酵素によって加水分解的に切断され、ADP（アデノシン二リン酸）またはAMP（アデノシン一リン酸）が形成されます。このプロセスで放出されるエネルギーにより、体の細胞は浸透圧（膜を介した輸送プロセス）、化学的（酵素反応）、または機械的作業（筋肉）を実行できます。収縮). アンモニア非必須アミノ酸、プリン、ポルフィリン、血漿タンパク質、感染防御タンパク質の合成を可能にします。遊離型のNH3は、ごく少量でも神経毒性があるため、固定して排泄する必要があります。アンモニア阻害することにより深刻な細胞損傷を引き起こす可能性がありますエネルギー代謝とpHシフト。アンモニアの固定は、グルタミン酸塩デヒドロゲナーゼ反応。この過程で、肝外組織に放出されたアンモニアはα-ケトグルタル酸に移行し、グルタミン酸塩。 XNUMX番目のアミノ基のへの転移グルタミン酸塩結果としてグルタミン。のプロセスグルタミン合成は予備的なアンモニアとして機能します解毒. グルタミンは主に脳で形成され、結合した無害なNH3を肝臓に輸送します。肝臓へのアンモニアの輸送の他の形態はアスパラギン酸（アスパラギン酸）とアラニン。後者のアミノ酸は、アンモニアがに結合することによって形成されますピルビン酸塩筋肉の中で。肝臓では、アンモニアはグルタミン、グルタミン酸、アラニンとアスパラギン酸。 NH3は、最終的に肝細胞（肝細胞）に導入されます解毒カルバミルを使用して-リン酸塩シンテターゼ尿素生合成。 XNUMXつのアンモニアの分子を形成する尿素、これは無毒であり、尿中の腎臓から排泄されます。の形成を介して尿素、1〜2モルのアンモニアを毎日除去できます。尿素合成の程度は、ダイエット特に、量と生物学的品質の観点からのタンパク質摂取量。平均的な食事では、毎日の尿中の尿素の量は約30グラムの範囲です。

障害のある人腎臓機能は腎臓を介して過剰な尿素を排出することができません。影響を受けた個人は、アミノ酸の分解による腎臓での尿素の生成と蓄積の増加を避けるために、低タンパク食を食べる必要があります。