バリン（Val）はXNUMX番目の分岐鎖アミノ酸です–英語：分岐鎖 アミノ酸 （BCAA）。 お気に入り ロイシン イソロイシン、バリンはその構造に分岐鎖配列を持っています。 この特定の分子構造のために、動物も人体もバリンを蓄積することができません。そのため、このアミノ酸は必須（生命に必要）と呼ばれています。 最後に、バリンは、食事性タンパク質とともに十分な量を摂取して、 窒素 バリンは合計21のタンパク質構成アミノ酸のXNUMXつです アミノ酸 構築に使用 タンパク質。 すべてのメジャー タンパク質 体の5-8％の濃度でバリンが含まれています。 それらの側鎖の構造に応じて、タンパク質構成 アミノ酸 異なるグループに分けられます。 バリン、イソロイシンのように、 ロイシン, アラニン グリシンは、脂肪族側鎖を持つアミノ酸です。 脂肪族アミノ 酸 XNUMXつだけ運ぶ カーボン 側鎖と無極性です。 バリンは中性アミノのXNUMXつです 酸、それが、酸性（プロトンを放出する）とアルカリ性（プロトンを受け取る）の両方で動作できる理由です。 1901年、現代の生化学の創始者であるハーマンエミールフィッシャーは、カゼインから必須アミノ酸のバリンを初めて単離しました。 カゼインはの粗い凝固タンパク質です ミルク したがって、チーズと豆腐の主成分です。 構造的に、バリンはイソ吉草酸から 水素化 アミノ基（NH2）を持つ原子、3-メチル酪酸としても知られているモノカルボン酸ヘミテルペン。
タンパク質の消化と腸の吸収
食事の部分的な加水分解 タンパク質 で始まる 胃。 タンパク質消化の主な物質は、胃の中のさまざまな細胞から分泌されます 粘膜。 主要細胞とマイナー細胞は、タンパク質切断酵素の前駆体であるペプシノーゲンを産生します ペプシン. 胃 細胞は生成します 胃酸、ペプシノーゲンのへの変換を促進します ペプシン。 加えて、 胃酸 pHを下げ、それを上げる ペプシン アクティビティ。 ペプシンは、バリンに富むタンパク質を、ポリペプチドやオリゴペプチドなどの低分子量切断産物に分解します。 バリンの良い天然源にはカゼインが含まれます、 ホエー、卵、肉、オート麦、玄米、ヘーゼルナッツのタンパク質。 その後、可溶性ポリペプチドおよびオリゴペプチドが 小腸、主要なタンパク質分解（タンパク質消化）の部位。 プロテアーゼ（タンパク質切断 酵素）膵臓で生産されます。 プロテアーゼは最初に合成され、チモーゲン（不活性な前駆体）として分泌されます。 にのみあります 小腸 それらがエンテロペプチダーゼによって活性化されること– 酵素 から形成された 粘膜 セル– カルシウム と消化酵素 トリプシン。 最も重要なプロテアーゼには、エンドペプチダーゼとエキソペプチダーゼが含まれます。 エンドペプチダーゼは内部のタンパク質とポリペプチドを切断します 、タンパク質の最終的な攻撃性を高めます。 エキソペプチダーゼは鎖末端のペプチド結合を攻撃し、特定のアミノを特異的に切断することができます 酸 タンパク質のカルボキシル末端またはアミノ末端から 。 したがって、それらはカルボキシペプチダーゼまたはアミノペプチダーゼと呼ばれます。 エンドペプチダーゼとエキソペプチダーゼは、基質特異性が異なるため、タンパク質とポリペプチドの切断において互いに補完し合っています。 バリンを含む特定の脂肪族アミノ酸は、エンドペプチダーゼエラスターゼによって放出されます。 その後、バリンはタンパク質の末端に位置するため、 カルボキシペプチダーゼ A.このエキソペプチダーゼは、オリゴペプチドから脂肪族アミノ酸と芳香族アミノ酸を切断します。 バリンは主に活発にそして電気的に吸収されます ナトリウム 腸細胞への共輸送（粘膜 セル）の 小腸。 吸収されたバリンの約30〜50％は、腸細胞ですでに分解および代謝されています。 ポータルシステムを介した細胞からバリンとその代謝物の輸送 肝臓 に沿って発生します 濃度 さまざまな輸送システムによる勾配。 腸 吸収 アミノ酸の割合はほぼ100％でほぼ完了しています。 必須アミノ酸、バリン、イソロイシンなど、 ロイシン, メチオニン、よりもはるかに速く吸収されます 非必須アミノ酸食事および内因性タンパク質のより小さな切断産物への分解は、腸細胞へのペプチドおよびアミノ酸の取り込みにとって重要であるだけでなく、タンパク質分子の外来性を解決し、免疫反応を排除するのにも役立ちます。
タンパク質分解
バリンやその他のアミノ酸は、生体のすべての組織で代謝および分解され、原則としてすべての細胞および臓器でNH3を放出します。 アンモニア 非の合成を可能にします必須アミノ酸、プリン、ポルフィリン、血漿タンパク質および感染に対する防御のタンパク質。 遊離型のNH3は、ごく少量でも神経毒性があるため、固定して排泄する必要があります。 アンモニア 阻害することにより深刻な細胞損傷を引き起こす可能性があります エネルギー代謝 とpHシフト。 固定は、 グルタミン酸塩 デヒドロゲナーゼ反応。 このプロセスでは、 アンモニア 肝外組織で放出されたものはα-ケトグルタル酸に移行し、 グルタミン酸塩。 XNUMX番目のアミノ基のへの転移 グルタミン酸塩 結果として グルタミン。 のプロセス グルタミン 合成は予備的なアンモニアとして機能します 解毒. グルタミン、主にで形成されます 脳、バインドされた、したがって無害なNH3を 肝臓。 アンモニアのその他の輸送形態 肝臓 アスパラギン酸 & アラニン。 後者のアミノ酸は、アンモニアがに結合することによって形成されます ピルビン酸塩 筋肉の中で。 肝臓では、アンモニアはグルタミン、グルタミン酸、 アラニン とアスパラギン酸。 NH3は現在、肝細胞（肝細胞）に導入され、最終的に 解毒 カルバミルの助けを借りて-リン酸塩 シンテターゼ 尿素 生合成。 XNUMXつのアンモニア の分子を形成する 尿素、これは無毒であり、尿中の腎臓から排泄されます。 の形成を介して 尿素、1〜2モルのアンモニアを毎日除去できます。 尿素合成の程度は、 ダイエット特に、量と生物学的品質の観点からのタンパク質摂取量。 平均して ダイエット、毎日の尿中の尿素の量は約30グラムの範囲です。 腎機能障害のある人は、 腎臓。 影響を受けた個人は低タンパクに従う必要があります ダイエット 尿素の生産と蓄積の増加を避けるために 腎臓 アミノ酸の分解による。
