水素結合:機能、タスク、および病気

水素 結合は間の相互作用です ファンデルワールスに似ています 相互作用 そして人体で発生します。 結合は、主にペプチド結合および アミノ酸 in タンパク質。 なし 水素化 結合能力、それは生命力を欠いているため、生物は生存できません アミノ酸.

水素結合とは何ですか?

水素 結合は分子間力です。 それらの存在がなければ、 異なる凝集状態では存在しませんが、気体になります。 水素結合は、水素結合またはH結合と略されます。 これは、原子グループ化原子の自由電子対に対する共有結合した水素原子の魅力的な相互作用を指す化学的効果です。 相互作用は極性に基づいており、より正確に説明すると、アミノ基またはヒドロキシル基の正に分極した水素原子と他の官能基の自由電子対の間に存在します。 特定の条件下でのみ、相互作用が発生します。 一 条件 は自由電子対の電気陰性特性です。 この特性は、強い結合を作成するために水素の電気陰性特性よりも強くなければなりません。 したがって、水素原子は極性結合することができます。 電気陰性の自由原子は、例えば、 窒素, 酸素、およびフッ素。 水素結合は二次共有結合であり、 通常、共有結合またはイオン結合のそれをはるかに下回っています。 分子 水素結合では比較的高い 融点 彼らに関連して 大臼歯 質量 と同様に高い 沸点。 結合は、主にペプチドに関して医学的関連性があり、 核酸 生物の中で。 水素結合は分子間力です。 それらの存在がなければ、 異なる凝集状態では存在しませんが、気体になります。

機能とタスク

水素結合は弱い相互作用しかなく、XNUMXつの粒子間または内部で発生します 。 この文脈では、結合形態は、例えば、三次構造の形成において役割を果たす。 タンパク質。 生化学では、タンパク質構造とは、タンパク質またはペプチドのさまざまな構造レベルを指します。 これらの天然物質の構造は、一次構造、二次構造、三次構造、四次構造に階層的に分けられます。 一次構造はアミノ酸配列と考えられています。 タンパク質が空間配置の観点から言及されるとき、しばしばあります 話す タンパク質のコンフォメーションとコンフォメーション変化の現象の。 この文脈でのコンフォメーション変化は、空間構造の変化に対応します。 の配置 タンパク質 その基礎としてペプチド結合を持っています。 このタイプの結合は常に接続します アミノ酸 同じやり方で。 細胞では、ペプチド結合は リボソーム。 各ペプチド結合は、XNUMXつのアミノ酸のカルボキシル基とXNUMX番目のアミノ酸のアミノ基の接続に対応します。 。 このプロセスは、加水分解としても知られています。 各ペプチド結合では、単結合がC = O基をNH基に接続します。 NS 窒素 原子にはちょうどXNUMXつの自由電子対があります。 の高い電気陰性度のため 酸素、この自由なペアは、O2原子の電子求引性の影響下にあります。 このように、 酸素 自由電子対を部分的に引き込み、 窒素 原子と カーボン 原子、およびペプチド結合は比例二重結合特性を取得します。 二重結合の性質により、NHおよびC = O基の自由回転性が失われます。 ペプチド結合の酸素原子と水素原子は、例外なくすべてのペプチドとタンパク質の構造形成に関連しています。 XNUMXつのアミノ このように互いに接続することができます。 そのような付着の後、アミノのXNUMXつの鎖のすべてのペプチド結合 互いに正反対です。 ペプチド結合の水素原子は、互いに正反対のペプチド結合の酸素原子と比較すると、比較的正に分極しています。 このようにして、水素結合が形成され、XNUMXつのアミノ酸鎖が一緒に接続されます。 すべてのアミノ 人体には、少なくとも400つのカルボキシ基とXNUMXつのアミノ基からなる有機化合物があります。アミノ酸は、人間の生活に欠かせない構造的構成要素です。 タンパク質のα-アミノ酸に加えて、水素結合なしでは形成できない生物学的機能を持つXNUMX以上の非タンパク新生アミノ酸が知られています。 したがって、水素結合などの力は、主にアミノ酸の三次構造を安定させます。

疾患および障害

機能性タンパク質の形成に障害がある場合 遺伝子 空間構造では、タンパク質フォールディング病という用語が通常使用されます。 そのような障害のXNUMXつは ハンチントン病。 この遺伝病は常染色体優性遺伝であり、4番染色体の遺伝的変異によるものです。変異は、染色体の不安定性につながります。 遺伝子 製品。 この障害は、主に遠位端と顔の不随意の運動亢進に関連する神経疾患です。 持続的なハイパーキネーゼは、影響を受けた筋肉の硬直をもたらします。 さらに、この病気の患者はエネルギー消費の増加に苦しんでいます。 水素結合や一般的なタンパク質構造に関連する病理学的現象は、狂牛病などのプリオン病にも見られます。 最も広く受け入れられている仮説によれば、BSEはタンパク質の誤った折り畳みを開始します。 これらの誤って折りたたまれたタンパク質は、生理学的プロセスによって分解することができないため、組織、特に中央部に蓄積します 神経系。 その結果、神経細胞が変性します。 タンパク質構造の奇形は、次の因果関係でも説明されています。 アルツハイマー 疾患。 言及されている病気は水素結合に直接影響を与えませんが、水素結合が大きく寄与するタンパク質の空間構造を指します。 水素結合がまったくできない生物は生存できません。 これを引き起こす突然変異は、早期の妊娠低下をもたらすでしょう。