ペプチダーゼは 酵素 ペプチドのペプチド結合を切断することができ、 タンパク質 加水分解によって触媒的に、すなわち、H2O 分子の付加を介して。 ペプチダーゼは、細胞外および細胞内で活性化します。 それらは、の劣化に関与するだけでなく、 タンパク質 エネルギー生成のためのペプチドや、新しいタンパク質の構築のためのフラグメントを取得するためだけでなく、酵素的に作用するタンパク質や神経伝達物質の活性化など、さまざまな特殊な機能にも使用されます。
ペプチダーゼとは何？
すべてのペプチダーゼを区別する最も重要な特徴は、XNUMX つのペプチダーゼ間のペプチド結合を分解する能力です。 アミノ酸 加水分解による。 これは、H2O 分子の結合を含み、実質的に逆のペプチド化プロセスと同等です。 タンパク質 ペプチドは、 アミノ酸 ペプチド結合を介して。 ペプチドとタンパク質の唯一の違いは、タンパク質が約 100 以上の鎖で構成されていることです。 アミノ酸、一方、ペプチドは、少なくとも 100 アミノ酸から最大約 XNUMX アミノ酸の短い鎖を持っています。 特定のターゲットと触媒プロセスに特化した多数のペプチダーゼは、一般的に適用可能な分類に課題をもたらします。 基本的に、エキソペプチダーゼとエンドペプチダーゼは区別できます。 エキソペプチダーゼは、N 末端 (アミノペプチダーゼ) または C 末端 (カルボキシペプチダーゼ) からペプチド鎖を攻撃し、それぞれ XNUMX つのアミノ基または XNUMX、XNUMX、またはそれ以上のアミノを持つペプチド フラグメント全体を切断するように特殊化されています。 酸. エンドペプチダーゼは、タンパク質の特定の部位を攻撃することに特化しています。 これには、多くの場合、ロックレバーの取り外しに相当する酵素の活性化プロセスが含まれます。 ペプチダーゼは、国際的な EC 命名法に従って分類できます。
機能、アクション、およびタスク
ペプチダーゼは、いくつかの異なる基本機能を実行します。 代謝の異化枝における最も顕著な機能と課題は、タンパク質の断片化です。 ダイエット for 吸収 腸を通して 粘膜. ただし、タンパク質の断片化の機能は、エネルギー生産を目的とした内因性タンパク質の分解、または新しいタンパク質を構築するための代謝の同化部分のためのタンパク質断片の生成のために、体内でも必要とされます。 別の機能とタスクは、タンパク質の特定のアミノ酸を切り離すことによって、合成後に特定のタンパク質を活性化することです。 いわゆるシグナルペプチダーゼは、タンパク質からシグナルペプチドを切り離します。 これにより、細胞内で生成されたタンパク質が意図した作用部位に確実に輸送されます。 ペプチダーゼの重要な役割は、抗原の合成への関与です。 この機能を実行するために、ペプチダーゼは互いに結合してペプチダーゼ複合体であるプロテアソームを形成します。 細胞内ペプチダーゼは、ほぼすべての細胞区画および細胞小器官に見られ、タンパク質の維持を担っています。 、その他の機能。 ペプチダーゼはまた、凝固プロセス内で重要な機能を果たし、したがって、部分的に創傷の形成を伴わない迅速な閉鎖に関与しています。 血 血の流れとともに運ばれる可能性のある血塊 つながる 梗塞に。
形成、発生、特性、および最適値
ペプチダーゼは、ほぼすべての組織で細胞外ペプチダーゼとして存在し、実質的にすべての細胞で細胞内ペプチドとして存在し、それぞれ異なる役割を持っていますが、同様の機能と作用を持っています。 細胞外ペプチダーゼは、次のような外分泌腺から分泌されます。 唾液腺 セクションに 口、胃 粘膜 そして特に膵臓。 タンパク質分解のプロセスはすでに始まっています 口 と継続します 胃. 腸の内皮細胞によって取り込まれ、吸収されることができる定義されたフラグメントへのタンパク質の最終的な分解 粘膜 で主に発生します 十二指腸の最初のセグメント 小腸 後に 胃。 の中に 小腸、消化の前駆体 酵素 チモーゲンと呼ばれるものは、ペプチダーゼによって活性化され、特定のアミノの切断によって生物活性型になります。 酸. ペプチダーゼの参照値または最適濃度の表示は、特定のペプチダーゼにのみ言及することができ、せいぜい、他のいくつかの実験室パラメーターとの比較によってのみ特定の問題の存在について結論を導き出すことができます。 鑑別診断.たとえば、昇格された ロイシン アミノペプチダーゼ (LAP) レベルはまだ胆汁うっ滞の存在を示していません。 酵素. LAP レベルの範囲は、女性で 16 リットルあたり 32 ～ 11 単位、男性で 35 リットルあたり XNUMX ～ XNUMX 単位です。 値が非常に高い場合は、特定の濃度で明確にする必要があります。 肝臓 中の酵素 血 アルカリホスファターゼ、ガンマ-GTP、およびその他の値など。
疾患および障害
酵素は全体として、タンパク質内の物質の最大のグループを表しています。 酵素の中では、ペプチダーゼとリパーゼが重要な位置を占めています。 消化酵素. 多数のペプチダーゼ – 250 を超える異なるペプチダーゼが知られている – は、後天性、つまり不均衡によって引き起こされる代謝障害も発生する可能性があることを意味します。 ダイエット、病気、または毒素によって。 一方で、酵素代謝の複雑な相互作用は、 遺伝子 突然変異。 代謝障害に起因する症状とリスクは、軽度から重度までさまざまです。 最近になって、ペプチダーゼや他の酵素の代謝における非特異的症状と特定の障害との関連が調べられました。 腸内のペプチダーゼ活性が低下すると、タンパク質の断片として形成される長鎖ペプチドの腸への取り込みが増加します。 血 そして、腎臓を介した排泄の増加については、事実が比較的簡単に確立できるようにします。 尿検査. 興味深いことに、ペプチダーゼ活性の低下は、ADD、 ADHD, 統合失調症, 自閉症, うつ病.
